Disulfidbindning

Disulfidbindning är en kovalent bindning mellan två cysteinresters tiolgrupper (-SH) i proteiner. När två cysteinmolekyler oxideras bildas S-S-banden, ofta beskrivet som disulfidbindningar. Bindningen kan vara intramolekylär (inom samma proteinkedja) eller intermolekylär (mellan två proteiner).

Bildningen sker främst i oxidativa miljöer som endoplasmatiska retiklet och extracellulärt, och kan katalyseras av enzymer som protein disulfide isomerase (PDI). Cytosolen och de flesta cytosoliska proteiner är i reduktiv miljö, vilket håller disulfidbindningar brytbart. Bindningen bryts vid reduktion av tiolgrupper av exempelvis thioredoxin.

Funktion: Disulfidbindningar bidrar till stabilitet och korrekt foldning av proteiner, särskilt i extracellulära eller utsöndrade proteiner som utsätts för oxidativa miljöer. De förbättrar termostabilitet och hjälper sammanfoga multimeriska subenheter. Vanliga exempel är immunoglobuliner (antikroppar) där tunga och lätta kedjor är sammanlänkade av disulfidbindningar, samt insulin där A- och B-kedjorna hålls samman av två disulfidbindningar.

Förekomsten och regleringen av disulfidbindningar är ofta kopplad till cellens redoxstatus; de kan omordnas eller brytas och bildas genom disulfidutbyte under proteinsammanställning. Kemiskt beskrivs S-S-banden som relativt korta, typiskt runt 2 Å i längd.