Caspaseähnliche

Caspaseähnliche Proteasen, oder caspaseähnliche Proteasen, sind Proteasen, die dem charakteristischen strukturellen und funktionellen Muster der Caspase-Familie ähneln, aber nicht zwingend zu den eigentlichen Caspasen gehören. Sie besitzen typischerweise ein cysteinabhängiges aktives Zentrum und liegen oft als Zymogene vor, die durch Proteolyse aktiviert werden. Die Substratspezifität variiert: klassische Caspasen schneiden nach Aspartat, während caspaseähnliche Proteasen wie Metacaspasen in Pflanzen und Hefe bevorzugt nach Arginin oder Lysin spalten; Paracaspasen wie MALT1 zeigen teils ähnliche Arg-Spezifität, weisen aber unterschiedliche regulatorische Merkmale auf.

In der Biologie unterscheiden sich caspaseähnliche Proteasen in der Verteilung und Funktion je nach Organismus. Metacaspasen kommen in Pflanzen, Hefen und some Algen vor; Paracaspasen finden sich vor allem in Tieren und Protisten und sind häufig an Immunwege reguliert. Beispiele umfassen Arabidopsis-metacaspasen, das Yeast-Protein Yca1 als etwas anders gelagerte caspaseähnliche Protease sowie Paracaspasen wie MALT1 im Immun signaling. Die Aktivierung erfolgt oft durch stoßweise Proteolyse und Regulation durch weitere Proteine, Zellsignale oder Stresszustände.

Biologisch spielen caspaseähnliche Proteasen eine Rolle bei programmiertem Zelltod (PCD), Stressantworten, Entwicklung und Immunreaktionen. Ihre Vielfalt und Substratspezifität spiegeln die evolutionäre Anpassung verschiedener Linien an unterschiedliche Lebensweisen wider. In der Forschung dienen sie als Modelle zum Verständnis von Proteasen-Architektur, Regulation und der Evolution der Apoptose-Wegführungen.