Aktyny

Aktyny to grupa silnie konserwowanych białek cytoplazmatycznych, które tworzą filamenty aktynowe, zwane również mikrofilamentami. Są obecne w praktycznie wszystkich eukariotycznych komórkach i pełnią kluczową rolę w utrzymaniu kształtu, podtrzymaniu cytoszkieletu oraz w migracji komórek. Występują jako monomery zwane G-aktyną, które wiążą ATP, oraz jako filamenty F-aktyny utworzone przez polimeryzację wielu G-aktyn. Proces polymerizacji jest polarowy: końce plus i minus różnią się zdolnością do wzrostu. ATP hydrolizowany po polymerizacji reguluje dynamikę filamentów.

Izoformy aktyny obejmują m.in. ACTA1 (mięśnie szkieletowe), ACTA2 (mięśnie gładkie), ACTB (β-aktyna), ACTC1 (α-aktyna sercowa) i ACTG1 (γ-aktyna). Długość białka wynosi około 375 aminokwasów. Mimo zróżnicowanej lokalizacji izoform zachowują podstawowe właściwości polimeryzacyjne i zdolność do tworzenia wspólnych filamentów aktynowych.

Rola regulacyjna aktyny zależy od szeregu białek powiązanych z cytoszkieletem. Profilina wymienia ADP na ATP w G-aktynie, Arp2/3 inicjuje gałęziowanie filamentów, a formina promuje tworzenie długich, liniowych włókien. Końcowe białka kapsujące, CapZ na końcu plus i tropomodulina na końcu minus, stabilizują filament, podczas gdy proteiny takie jak cofilin i alfa‑aktynina/fimbrina organizują sieci oraz umożliwiają ich przymocowanie do innych struktur.

Filamenty aktynowe odgrywają kluczowe funkcje w cytoszkielecie, umożliwiając zmiany kształtu komórki, ruch i migrację, uczestniczą w cytokinezie oraz w endocytozie i transporcie pęcherzykowym. W mięśniach skurcz zależy od interakcji aktyny z miozyną w sarkomerach.

Mutacje i zaburzenia regulacyjne aktyny są związane z chorobami mięśni i naczyń, takich jak miopatia ACTA1 czy rodzinny tętniak aorty piersiowej związany z ACTA2. Dodatkowo zaburzenia aktinowe odgrywają rolę w procesach rozwoju nowotworów i adaptacji cytoszkieletu w komórkach nowotworowych.