seriinproteaasien

Seriinproteaasit ovat proteaasien ryhmä, joiden katalyyttisen reaktion toteuttaa aktiivisessa keskuksessa oleva seriinissä sijaitseva reseptorimainen ryhmä. Ne hydrolysoivat peptidisidoksia proteiineissa ja osallistuvat lukuisin biologisiin prosesseihin, kuten ruoansulatukseen, veren hyytymiseen ja immuunijärjestelmän toimintaan.

Useimmat seriinproteaasit kuuluvat chymotrypsin- ja trypsin-suvuisiin proteaaseihin (S1-tyyppi) sekä subtiliineihin (S8-tyyppi). Niillä on yhteinen toimintamekanismi: katalyyttinen triadi Ser-His-Asp. Mekanismi etenee kahdessa vaiheessa: seriinillä muodostuu acyl-enzyme -väliaine, jonka jälkeen vesimolekyyli hydrolysoi sidoksen ja entsyymi palautuu aktiiviseksi. Rakenteeltaan näillä entsyymeillä on yleensä kaksien beta-kimmojen kaltainen runko, ja substraatin sitoutuminen määräytyy aktiivisen aukon ominaisuuksien, kuten S1-taskun, perusteella.

Spesifiteetti vaihtelee ryhmittäin: S1-tyypin proteaasit erottuvat substraatin sivuketjun mukaan; esimerkiksi trypsiini suosii positiivisesti varustettuja aminohappoja, kun taas chymotrypsiinilla on runsaasti tilaa suurille aromaattisille sivuketjuille. Subtiliinin kaltaiset seriinproteaasit ovat kuitenkin foldiltaan erilaisia ja niillä on omaa biokäyttöä.

Aktivaatio ja säätely: Monet seriinproteaasit ovat esiasteita (zymogeenisiä) ja aktivoituvat proteolyyttisesti, esimerkiksi trypsinogeeni ja chymotrypsinogeeni ruoansulatuksessa. Sääntelyyn kuuluu myös proteaasin-inhibiitoreita, kuten serpiniinityyppisiä proteiini-inhibiittoreita, jotka estävät piilevää sekasortoa.

Merkitys: Seriinproteaasit ovat olennaisia ruuansulatuksessa, veren hyytymisessä, immuunivasteissa sekä solujen proteiinien remodeloinnissa. Niitä hyödynnetään myös teollisesti proteaasina ja ne voivat osallistua erilaisten sairauksien patogeneesiin, mikä tekee niiden reguloinnista tutkimuksen kohteen.