fosforyleringsreaksjoner

Fosforyleringsreaksjoner er kjemiske reaksjoner der en fosfatgruppe overføres fra en fosfatdonor, vanligvis adenosintrifosfat (ATP), til et substrat. I biokjemi skjer dette ofte ved at fosfatgruppen blir tilført hydroksylgruppen på aminosyren serin, treonin eller tyrosin i proteiner, men også til lipider eller karbohydrater. Reaksjonen katalyseres hovedsakelig av proteinkinaser, mens fosfataser fjerner fosfatgruppen og gjør reaksjonen reversibel.

Proteinkinaser kan være serine/threonine-kinaser, tyrosin-kinaser eller dual-specificity-kinaser, og de fosforylerer ofte proteiner på serin- eller treonin- eller tyrosinrester. Fosforylerte proteiner kan få endret aktivitet, interaksjonsmønstre og sted i cellen, og fosforylering regulerer ofte enzymers funksjon og signalveier. Reversibilitet er en sentral egenskap: fosforylering kan bygges opp og fjernes når som helst av fosfataser.

Fosforyleringsnettverk spiller en nøkkelrolle i signaloverføring, metabolisme og cellesyklus. For eksempel kan fosforylering generere nye bindingsflater for proteiner med fosfo-sensitive domener, eller blokkere andre interaksjoner. Forskning innen feltet bruker ofte fosfo-spesifikke antistoffer og masse­spektrometri for å kartlegge fosforyleringsmønstre i celler.

Dysregulering av fosforylering er koblet til mange sykdommer, som kreft, diabetes og nevrodegenerative lidelser. Studier av fosforylering er derfor viktig i medisinsk forskning og legemiddelutvikling, og inkluderer verktøy som kinaseinhibitorer og fosfo-profileringsteknikker.