endopeptidaaseista

Endopeptidaasit ovat proteolyyttisiä entsyymejä, jotka katalysoivat peptidisidosten katkaisemista polypeptidiketjun sisäosasta. Toisin kuin exopeptidaasit, jotka leikkaavat aminohappoja terminaaleilta, endopeptidaasit hajottavat proteiineja useammasta kohdasta, mikä käynnistää proteiinien hajottamisen ja aminohappojen vapautumisen. Niiden toiminta on oleellista sekä ravinnon proteiinien pilkkomisessa että solujen proteiinien kiertokulussa ja signaalin välityksessä.

Endopeptidaasien luokitus perustuu niiden katalyyttiseen mekanismiin. Päätyyppejä ovat seriinproteaasit, cysteinproteaasit, metalloproteaasit ja aspartaattiproteaasit. Esimerkkejä: pepsin on aspartaattiproteaasi, joka toimii mahahapoissa; trypsiini ja chymotrypsiini ovat seriinproteaasia, tärkeitä ruoansulatusprosessissa; papaiini ja kathepsiin B kuuluvat cysteinproteaasien ryhmään; metalloproteaaseihin kuuluvat matriksin remodelointiin osallistuvat MMP-entsyymit. Kaspasit ovat muita endopeptidaaseja, jotka osallistuvat apoptosiprosesseihin ja inflammaatioon.

Monet endopeptidaasit syntyvät inaktiivisina esiasteina (proentsyymit) ja aktivoivat itsensä proteolyyttisesti. Toimintaa säätelevät inhibitorit, kuten serpin-ryhmän proteiinisidonnaiset estäjät ja TIMP:t (tissue inhibitors of metalloproteinases). Endopeptidaasit ovat keskeisiä fysiologisissa prosesseissa, mutta niiden liiallisesta aktiivisuudesta voi seurata patologiaa, kuten tulehduksia ja syöpäkasvua.

Bioteknologiassa endopeptidaaseja käytetään proteiinien hajottamiseen, proteiinistruktuurien tutkimiseen ja teollisissa proteolyyttisissä prosesseissa.