dehydrogenasen

Dehydrogenasen sind Enzyme, die oxidations-reduktive Reaktionen katalysieren, bei denen ein organischer Substrat Wasserstoff verliert und die Elektronen auf einen Elektronenakzeptor übertragen. Sie gehören zur Gruppe der Oxidoreduktasen (EC-Klasse 1) und unterscheiden sich von Oxidasen dadurch, dass sie nicht zwingend molekularen Sauerstoff als Akzeptor verwenden. Typische Ko-Faktoren sind NAD+, NADP+, FAD oder weitere akzeptionelle Elektronenakzeptoren; oft wird der Reduktionsäquivalent NADH bzw. NADPH gebild oder regeneriert.

Mechanismus und Eigenschaften: Dehydrogenasen übertragen meist ein Hydrid-Ion (H−) vom Donator auf den Ko-Faktor. Viele Reaktionen laufen reversibel ab und hängen stark von Substrat- und Ko-Faktor-Konzentrationen ab. Die Enzyme zeigen eine Vielfalt an Substratspezifizitäten und können in verschiedenen Organismen vorkommen, von Bakterien bis zu Menschen.

Struktur und Phylogenie: Viele NAD(P)+-abhängige Dehydrogenasen tragen eine konservierte Rossmann-Fold-Struktur zum Bindungsplatz für das Nukleotidco-Faktor und existieren oft als Homodimere oder Heterodimere. Die aktive Zentren bestimmen Spezifität und Reaktionsrichtung.

Biologische Bedeutung: Dehydrogenasen sind zentral im Energiestoffwechsel und in Redox-Homöostaseprozessen. Beispiele aus dem Zentralstoffwechsel sind Dehydrogenasen der Glykolyse (z. B. GAPDH) und des Zitratzyklus (z. B. Malatdehydrogenase, Isocitratdehydrogenase). Sie liefern NADH/NADPH, die in Atmungskette, Biosynthese und Entgiftungsreaktionen genutzt werden.

Anwendung: In der Biotechnologie dienen Dehydrogenasen als Biokatalysatoren zur Oxidation oder Reduktion von Carbonsäureverbindungen und zur Regeneration von Cofaktoren in der Herstellung chiraler Feinchemikalien.