chymotrypsinähnlich

Chymotrypsinähnlich bezeichnet Proteasen, die dem Enzym Chymotrypsin in Struktur, katalytischem Mechanismus und oft auch in der Substratspezifität ähneln. In der Enzymklassifikation gehören sie zumeist zur Serinproteasen-Familie S1, dem chymotrypsinartigen Proteasen-Clan PA.

Der katalytische Mechanismus beruht auf einem serinischen Nukleophil, das durch die Histidin-Aspartat-Triade aktiviert wird, wodurch ein Acyl-Enzym-Zwischenprodukt entsteht. Die Substratspezifität wird maßgeblich durch die S1-Tasche bestimmt, die in vielen chymotrypsinähnlichen Proteasen große, hydrophobe oder aromatische Seitenketten wie Phenylalanin (Phe), Tyrosin (Tyr) oder Tryptophan (Trp) bevorzugt.

Strukturell weisen chymotrypsinähnliche Proteasen den charakteristischen chymotrypsinartigen Fold auf und tragen Disulfidbrücken, die Stabilität sichern. Die katalytische Triade Ser-His-Asp ermöglicht die Spaltung von Peptidbindungen durch Bildung eines transienten Acyl-Enzym-Zwischenprodukts.

Vorkommen und Relevanz: Neben dem klassischen Chymotrypsin aus dem Pankreas finden sich chymotrypsinähnliche Proteasen in vielen Organismen. In Biotechnologie und Proteomik werden sie häufig als Digestoren verwendet, um Proteine in Peptide zu zerlegen. Ihre Aktivität wird oft durch Inhibitoren reguliert; Fehlfunktionen können zu Krankheiten beitragen.

Der Begriff umfasst Enzyme, die dem klassischen Chymotrypsin in Mechanismus, Struktur und Substratspezifität ähneln; der genaue Umfang hängt vom Kontext ab.