chaperoniproteiineja

Chaperoniproteiinit ovat solun proteiineja, jotka auttavat toisia proteiineja saavuttamaan ja ylläpitämään oikean kolmiulotteisen rakenteensa sekä ehkäisemään virheellistä taittumista ja proteiinien aggregoitumista. Ne toimivat erityisesti silloin, kun proteiinit ovat unfolded tai osittain taittuneet, ja ne auttavat niiden oikean foldingin ja kokoonpanon saavuttamisessa sekä proteiinien laatua valvotussa prosessissa.

Toiminta perustuu usein ATP:n hydrolyysiin; chaperoniproteiinit sitoutuvat epätyypillisiin tai misfolded polypeptidiketjuihin, muuttavat konformaatioita ja vapauttavat ne oikeaan taittumiseen. Ne voivat toimia yhdessä kofaktorien tai apureina toimivien apureiden kanssa, ja ne muodostavat dynaamisia komplekseja, jotka mahdollistavat taittumisen useissa vaiheissa.

Yleisimpiä chaperoniproteiineja ovat Hsp70- ja Hsp90-perheet sekä pienet lämpöshokkiproteiinit (sHSP), jotka reagoivat stressiin. Chaperoninit muodostavat toisistaan erillisiä kanavia bakteereissa GroEL/GroES sekä eukaryooteissa TRiC/CCT. Prefoldiini toimii taittumisen varhaisissa vaiheissa. Näiden lisäksi on lukuisia muita perheitä ja spesifisiä apureita, jotka toimivat yhdessä proteiinien taittumisen ja kokoonpanon varmistamiseksi.

Chaperoniproteiinit osallistuvat myös proteiinien laadunvalvontaan ja osittain proteiinien hajoamiseen. Esimerkkinä on chaperone-mediated autophagy, jossa Hsc70:n avulla osa proteiineista siirtyy lysosomeihin LAMP-2A:n kautta.

Vikojen aiheuttamat toimintahäiriöt chaperoniproteiineissa liittyvät proteiinien misfoldingiin ja aggregoitumiseen, mikä on yhdistetty moniin neurodegeneratiivisiin sairauksiin ja ikääntymiseen. Chaperoniproteiinien tutkimus auttaa ymmärtämään solujen proteiinien käsittelyn perusteita ja mahdollisia terapian kohteita.