chaperoniproteiineja
Chaperoniproteiinit ovat solun proteiineja, jotka auttavat toisia proteiineja saavuttamaan ja ylläpitämään oikean kolmiulotteisen rakenteensa sekä ehkäisemään virheellistä taittumista ja proteiinien aggregoitumista. Ne toimivat erityisesti silloin, kun proteiinit ovat unfolded tai osittain taittuneet, ja ne auttavat niiden oikean foldingin ja kokoonpanon saavuttamisessa sekä proteiinien laatua valvotussa prosessissa.
Toiminta perustuu usein ATP:n hydrolyysiin; chaperoniproteiinit sitoutuvat epätyypillisiin tai misfolded polypeptidiketjuihin, muuttavat konformaatioita ja vapauttavat ne
Yleisimpiä chaperoniproteiineja ovat Hsp70- ja Hsp90-perheet sekä pienet lämpöshokkiproteiinit (sHSP), jotka reagoivat stressiin. Chaperoninit muodostavat toisistaan
Chaperoniproteiinit osallistuvat myös proteiinien laadunvalvontaan ja osittain proteiinien hajoamiseen. Esimerkkinä on chaperone-mediated autophagy, jossa Hsc70:n avulla
Vikojen aiheuttamat toimintahäiriöt chaperoniproteiineissa liittyvät proteiinien misfoldingiin ja aggregoitumiseen, mikä on yhdistetty moniin neurodegeneratiivisiin sairauksiin ja