Substratbindungen

Substratbindungen bezeichnet die Interaktion zwischen einem Substrat und einem Biomolekül, in der Regel einem Enzym oder einem receptorischen Protein, die zur Bildung eines Substrat-Protein-Komplexes führt. Die Bindung erfolgt in der Regel an konkrete Bindungsstellen, wie dem aktiven Zentrum eines Enzyms oder der Ligandenbindungsstelle eines Rezeptors, und entscheidet über den weiteren Verlauf der Reaktion oder Signalkaskade. Sie kann reversibel oder, seltener, irreversibel sein; bei Enzymen ist sie typischerweise reversibel und an die Reaktionskinetik gekoppelt.

Die Bindung erfolgt überwiegend nicht-kovalent. Neben kovalenter Bindung sind Wasserstoffbrücken, elektrostatische Anziehung, Van-der-Waals-Kräfte und hydrophobe Wechselwirkungen zentrale Mechanismen. Diese Bindungen ermöglichen Spezifität und Feinkontrolle bei geringen energetischen Kosten. Substratspezifität ergibt sich aus der Form, Ladung und chemischen Eigenschaften des Bindungsorts. Die Affinität wird durch Größen wie die Bindungskonstante Kd oder Km beschrieben; geringere Werte bedeuten stärkere Bindung.

In der Regel folgt die Bindung dem Induced-Fit-Modell, bei dem sich das Biomolekül nach Substratbindung in eine passende Konformation begibt. Thermodynamisch wird die Bindung durch Gibbs freie Energie ΔG bestimmt; aus den Gleichgewichtskonstanten lassen sich ΔH und ΔS ableiten. Kinetisch betrachtet ergibt sich Kd aus k_off/k_on; die Raten beeinflussen Geschwindigkeit und Regulation.

Die Substratbindung ist grundlegend für Stoffwechselprozesse, Enzymreaktionen, Rezeptoraktivierung und Signalktion. Sie wird experimentell durch Methoden wie isothermische Kalorimetrie (ITC), Oberflächen-Plasmonen-Resonanz (SPR) oder kinetische Messungen untersucht.