SSbindningen

SS-bindning, eller disulfidbindning, är en kovalent bindning mellan två svavelatomer som uppstår när två sulfhgruppe (–SH) från cysteinrester i proteiner oxideras och bildar ett –S–S– länke. Bindningen är ungefär 2,05 ångström lång och har en bindningsenergi runt 250–270 kJ/mol, vilket gör den relativt stark jämfört med många andra bindningar.

Bildning och brytning av SS-bindningar sker ofta i cellen. I proteiner bildas de vanligtvis i det oxidativa kärnan av endoplasmatiska nätverket och katalyseras av enzymet protein disulfide isomerase (PDI). I kroppen är cytosolen övervägande reducerande, vilket håller många cysteiner i fri form som –SH och bryter disulfidbindningar. SS-bindningar kan också brytas kemiskt med reduktorer som dithiotreitol (DTT) eller β-merkaptoetanol vid laboratoriearbete.

Betydelse och funktioner: SS-bindningar hjälper till att stabilisera proteiners tredimensionella struktur och stödjer korrekt veckning. De kan vara intramolekylära (inom samma polypeptid) eller intermolekylära (mellan olika polypeptider), vilket skapar lätta eller tunga korslänkningar. De är särskilt viktiga i många extracellulara proteiner och i keratiniska strukturer som hår och naglar. SS-bindningar är också centrala i redoxsignaler och i omorganisering av proteinstrukturer under livscykeln.

Exempel och tillämpningar: Insulin innehåller tre disulfidbindningar; många proteiner kräver korrekta disulfidbildningar för funktion. Inom materialvetenskap används disulfidbindningar som korslänkar i vissa polymerer, medan kemiska behandlingar i hårvård och permanentning förlitar sig på att bryta och återbilda SS-bindningar.