Metalloproteinen

Metalloproteine sind Proteine, die ein oder mehrere Metallionen als integrale Bestandteile enthalten. Die Metalle dienen oft als Kofaktoren, die eine katalytische Reaktion ermöglichen, oder sie stabilisieren die Proteinstruktur und regulieren dessen Funktion. Metallionen sind in Metallzentren oder Metallclustern koordiniert und kommen in einer Vielzahl von Bindungsumgebungen vor.

Zu den häufigsten Metallarten gehören Eisen, Zink, Kupfer, Mangan, Molybdän, Nickel und Cobalt. Eisen- und Molybdänzentren finden sich in vielen Katalysen, Zink- und Kupferzentren sind häufig in Hydrolysen und Elektronentransferreaktionen beteiligt. Fe-S-Cluster wie [4Fe-4S] spielen eine zentrale Rolle in Elektronentransportproteinen und in Enzymen mit redoxreaktiver Funktion. Metallproteine reichen von rein struktureller Stabilisierung bis zu vollwertigen Metalloenzymen.

Beispiele umfassen Hämoglobine und Myoglobine, in denen Eisen im Häm-Grundbaustein bindet; Carbonic anhydrase (Zink) und Catalase (Eisen bzw. Heme) in der Katabolose von Reaktanten; Superoxid-Dismutase, das als CuZn- oder Mn-Haltiger Typ verbreitet ist; Nitrogenase, das FeMo-Co als Co-Zentrum besitzt. Ferredoxine enthalten Fe-S-Cluster, die Elektronen übertragen. Weitere Beispiele sind Hydrogenasen (NiFe- oder FeFe-Zentren) und verschiedene Metalloproteine des Energiestoffwechsels.

Bindung und Struktur metallhaltiger Zentren erfolgen typischerweise über Liganden wie Histidin, Cystein, Aspartat oder Glutamat sowie über koordinierte Wassermoleküle. Koordinationszahlen liegen häufig bei 4–6, und die Geometrien variieren je nach Zentrum und Ligandenlage.

Biosynthese und Homöostase metallhaltiger Proteine erfordern spezialisierte Metalltransportsysteme und Metallochaperone. Störungen der Metallversorgung können zu Funktionsverlusten, Krankheiten oder Metalltoxizität führen.