Lektiinimolekyylit

Lektiinimolekyylit ovat proteineja, jotka sitoutuvat tarkasti tiettyihin hiilihydraatteihin. Ne eivät ole entsyymejä, vaan tunnistavat ja sitovat sokeriyksiköitä glykoproteiineissa ja glykokalvolla. Lektiinien sitoutuminen voi johtaa solujen ja molekyylien väliseen ristikkäissidontaan sekä ohjata solujen vuorovaikutuksia.

Lektiinimolekyylejä esiintyy sekä kasveissa että eläimissä, ja niiden roolit vaihtelevat kasvupuutteesta immuunijärjestelmän säätelyyn sekä kasvien puolustusmekanismeihin. Luokittelu perustuu niiden riippuvuuteen kalsium- tai muiden metallionien sitoutumisessa. Esimerkkejä ovat C-tyypin (Ca2+-riippuvaiset) lektiiniryhmät sekä galektiiniryhmä (galectins). Laboratoriossa käytettyjä esimerkkejä ovat Concanavalin A (ConA), PNA ja WGA, jotka tunnistavat erilaisia sokeriyhdisteitä.

Biologisessa kontekstissa lektiinimolekyylit osallistuvat solujen tunnistukseen, kudosten kehitykseen ja immuunivasteisiin. Ne voivat toimia ohjaavina linkittäjinä soluvälisessä vuorovaikutuksessa sekä toimia osana kasvien puolustusjärjestelmää. Laboratoriossa niiden avulla voi erottua ja tunnistaa glykoaineita sekä suorittaa histokemiallisia värjäyksiä. Esimerkkejä käyttötilanteista ovat ConA, joka sitoutuu mannose-residuihin ja toimii T-lymfosyyttien mitogeenina, sekä WGA, joka sitoutuu GlcNAc- ja sialihappoihin.

Ricin on esimerkki erittäin toksisesta lektiinistä; sen B-ketju sitoutuu galaktoosiyhdisteisiin ja A-ketju estää proteiinisynteesin solutasolla. Monet lektiinit ovat kuitenkin hyödyllisiä tutkimuksessa ja teollisuudessa, esimerkiksi affinity chromatographyn ja glykoe­laskausten työvälineinä. Ravinnossa lektiineja on runsaasti; kypsennys vähentää monien lajien toksisia vaikutuksia raaka-ainesten osalta, mutta ruokavalio- ja turvallisuuskysymykset vaihtelevat lajityypin mukaan.

---