Kollagenfibriller

Kollagenfibriller är långsträckta, regelbundet ordnade strukturer i extracellulär matrix som ger vävnadernas mekaniska styrka. De består av många tropocollagenmolekyler som sammankopplas i fibriller och vidare till större fibrer.

Struktur och uppbyggnad: Tropocollagen är cirka 300 nanometer långt och består av en tvinnad triple helix. Fibriller uppvisar en regelbunden bandstruktur med en D‑period av cirka 64–67 nanometer längs fibrillen. Olika typer av kollagen bildar fibriller, framför allt typ I, II, III, V och XI. I olika vävnader dominerar olika typer: typ I i hud, ben och senor; typ II i brosk; typ III ofta tillsammans med typ I i hud och blodkärl.

Bildning och mognad: Syntesen sker i fibroblaster och kondroblaster som producerar procollagen. Efter utsöndringen avlägsnas N- och C-terminala propeptider av extracellulära proteaser så att tropocollagenmolekyler staplas i kvart‑staggade arrayer och bildar fibriller. Korslänkningar mellan lysinrester via lysyl oxidase stabiliserar fibrillerna.

Funktion och sammanhang: Kollagenfibriller bidrar till draghållfasthet och mekanisk integritet i vävnader. De interagerar med proteoglykaner och andra ECM‑komponenter som påverkar fibrillernas diameter och organisation, vilket anpassar dem till vävnadens belastningar.

Relevans och klinik: Förändringar i fibrillbildning eller mutationer i kollagengener eller i bearbetningsenzymer leder till bindvävssjukdomar som Ehlers–Danlos syndrom och osteogenesis imperfecta. Med åldern kan fibrillernas korslänkning och diameter förändras, vilket påverkar vävnaders elasticitet.