Glikozilációs

Glikozilációs módosítás alatt olyan posttranszlációs folyamat értjük, amely során szénhidrátcsoportok kapcsolódnak fehérjékhez vagy lipidekhez. Ennek eredményeként glikoproteinek és glicolipidek keletkeznek, amelyek szerepe a fehérjék stabilitása, helyes foldingja, sejtszintű kommunikáció és sejtek közötti felismerés. A leggyakoribb glikozilációs formák az N-glikoziláció és az O-glikoziláció, illetve speciálisabb változatai, például az O-GlcNAc vagy más típusú módosítások.

Az N-glikoziláció az endoplazmatikus retikulumban kezdődik: egy dolichol-foszfáton szállított előalak kerül a fehérjéhez az oligoszacharil-transzferáz enzimkomplexum segítségével. Ezt követi az ER-ben történő fehérje- és glikántrimmelés, majd a Golgi-kompart mentében a kapaszkodó darabok tovább nemesítése és végső formába rendezése. Az O-glikoziláció általában a Golgi-ban zajlik, és serdülő, mucin-szerű vagy más peptiddel kapcsolatos régiókban tud kialakulni, gyakran serine/threonine oldalláncokon. O-GlcNAc például a celluláris magban/ citoplazmában történik és dinamikusan szabályozza a fehérjék funkcióját.

Fontos funkciók közé tartozik a fehérje stabilitása, helyes térbeli szerkezete, sejtek közötti kölcsönhatások és receptor- ligand kapcsolatok szabályozása, valamint a fehérjék ellenőrzött lokalisációja és életideje. A glikozilációs mintázatok változnak fejlődés, gyulladás vagy rák során, és congenitalis glikozilációs rendellenességek (CDG) is előfordulnak. A terápiás fehérjék és biotechnológiai termékek gyártása során a megfelelő glikoziláció kritikus a hatékonyság és farmakokinetika szempontjából.

Vizsgálataikhoz tömbösített technikákat alkalmaznak, például tömegspektrometria, lectin- lekötés vagy glycomics/glycoproteomika módszerek, amelyek megmutatják az egyes fehérjék glikozilációs állapotát.