glikoziláció

Glikoziláció a fehérjék és lipidek szénhidrátokkal történő módosítása, amely általában endoplazmatikus retikulum (ER) és Golgi-komplexum enzimeinek közreműködésével zajlik. A folyamat során glikánok kapcsolódnak a fehérjékhez vagy lipidekhez, és meghatározzák azok szerkezeti tulajdonságait és működését.

Az N‑glikoziláció a fehérje Asn (aszparagin) oldható maradékához kapcsolódó glikánlánccal kezdődik. A kötés az ER-ben történik, és a kezdeti glikán gyakran dolikol‑pótszal vagy hasonló hordozó által kerül a fehérjéhez. A kötés konszenzus szekvenciája Asn‑X‑Ser/Thr, ahol X nem prolin. Ezt követően a glikánok a Golgi‑apparátusban módosulnak és tovább bonyolódnak.

Az O‑glikoziláció Ser/Thr maradékokat érint: gyakori formája mucin‑típusú, amelyet általában N‑acetilgalaktozamin (GalNAc) kezdeti lépessel indítanak, majd további cukrok csatlakoznak.

GPI‑anker glikoziláció során a fehérje C‑terminális fejeződését követően egy glikozilált GPI‑csatár segíti a fehérje membránhoz kötődését.

O‑GlcNAc posttranszlációs módosítás a cytosolban és a sejtmagban zajlik, és fontos a jelátvitel valamint a fehérjék működésének dinamikus szabályozása; ezt az OGT és az OGA enzimrendszer felügyeli.

Funkciók közé tartozik a fehérjék hajtása (folding), stabilitása, érési útja, sejtfelszíni interakciók és a jelátvitel szabályozása. Szerepe kiemelt az immunfolyamatokban és a sejtkölcsönhatásokban.

Egészségügyi vonatkozások: a glikozilációs rendellenességek közé tartoznak a congenital disorders of glycosylation (CDG), melyek súlyos fejlődési rendellenességeket okozhatnak. Emellett glikánminta-változások megfigyelhetők gyulladásos állapotokban és rákkal összefüggő sejtfelszín-átalakításokban.

Analitika: glykomika és glycoproteomika; tömegspektrometria, lektin-alapú detektálás és egyéb analitikai technikák segítik feltérképezésüket.