Faserproteine

Faserproteine, oder fibrous proteins, sind eine Klasse strukturell orientierter Proteine, die lange, faserige Molekülstrukturen bilden, in der Regel wasserunlöslich sind und hohe Zugfestigkeit aufweisen. Sie dienen vorwiegend als Trag- und Formgebende Komponenten in Geweben, Haut, Haaren, Nägeln und der extrazellulären Matrix.

Zu den wichtigsten Vertretern gehören Kollagen, Keratine, Elastin und Fibrillin. Kollagen bildet in Knochen, Haut und Sehnen stabile Fasern und besitzt eine charakteristische Triplehelix-Struktur mit dem wiederkehrenden Gly‑X‑Y-Motiv; Hydroxyprolin erhöht die Stabilität. Keratine kommen in Haaren, Nägeln und Hornhaut vor und bilden faserige Netzwerke durch Disulfidbrücken. Elastin und Fibrillin bilden elastische Fasern bzw. verzweigte Mikrofibrillen in der extrazellulären Matrix, die Dehnung und Rückstellung ermöglichen.

Biologisch werden Faserproteine von spezialisierten Zellen synthetisiert; Fibroblasten überführen Kollagen in extrazelluläre Fasern, Keratinocyten synthetisieren Keratine, Seide wird von Seidenspinnern bzw. Spinnen produziert. Anwendungen finden sich in der Biomedizin als Biomaterialien, in der Gewebezüchtung, der Leder- und Seidenverarbeitung sowie in der Materialforschung. Ihre Eigenschaften – hohe mechanische Festigkeit, geringe Löslichkeit und oft hohe Thermostabilität – machen sie zu zentralen Bausteinen für funktionale Gewebeersatzstoffe.

Analytisch werden Faserproteine durch Elektronenmikroskopie, Röntgenbeugung, FTIR-Spektroskopie sowie Aminosäureanalysen und Quervernetzungsstudien charakterisiert.