Enzymaktiviteter

Enzymaktiviteter avser den hastighet med vilken ett enzym omvandlar ett substrat till produkter under angivna betingelser. Den mäts normalt som mängden product som bildas per tidsenhet och påverkas av både enzymkoncentration och substratkoncentration. Aktiviteten kan differentieras från enzymets totala mängd eftersom samma mängd enzym kan visa olika aktivitet beroende på förhållanden.

Enzymaktivitet följer ofta Michaelis–Mentenkinetik. Viktiga begrepp är Vmax, den maximala hastigheten vid mättat substrat; Km, substratkoncentrationen vid halvmättad hastighet; och kcat, den katalytiska konstanten som anger hur många substrat en aktiv enhet omvandlar per sekund. Hastigheten ökar normalt med substratkoncentrationen tills den når Vmax, och påverkas av temperatur, pH och närvaro av cofaktorer.

Faktorer som påverkar enzymaktiviteten inkluderar temperatur och pH (varje enzym har ett optimalt temperatur- och pH-intervall där aktiviteten är högst), närvaro av cofaktorer och koenzymer (till exempel NAD+, FAD), metalljoner och jonstyrka. Inhibitorer kan minska aktiviteten genom konkurrens med substratet (kompetitivt), eller genom att förändra en katalytisk eller allosterisk process (icke-kompetitiv). Aktivatorer och allosterisk reglering kan öka eller minska aktiviteten beroende på bindningsställe.

Mätning av aktivitet sker ofta med enzymatiska assay där fortskridande produktbildning uppskattas med spektrala metoder eller färgreaktioner. Enheter såsom enheten (U) eller katal (kat) används; 1 U motsvarar 1 mikromol produkt per minut. Aktivitet måste särskiljas från mängden enzym, som refererar till den totala proteinmängden eller koncentrationen.

Enzymaktiviteter är centrala i metabolism, sjukdomar och läkemedelsforskning. Kännedom om aktivitetsnivåer används i diagnostik, industriell bioteknik och miljöteknik, där enzymer används för syntes, nedbrytning eller rening.