EnzymSubstratKomplexen

EnzymSubstratKomplexen, im Deutschen oft als Enzym-Substrat-Komplex bezeichnet, bezeichnen die transienten Bindungskonformationen zwischen einem Enzym und seinem Substrat während einer chemischen Reaktion. Der Komplex repräsentiert das Zwischenstadium, in dem das Substrat in die aktive Stelle eingefügt wird und die Reaktion angestoßen wird.

Der Komplex entsteht durch spezifische Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken, elektrostatische Anziehung und van-der-Waals-Kräfte. Modelle der Substratbindung reichen vom Lock-and-Key-Modell bis zum Induced-Fit, bei dem sich das aktive Zentrum dem Substrat anpasst, um eine optimale Orientierung und Stabilisierung des Übergangszustands zu erreichen.

Die Bildung des ES-Komplexes ist der initiale Schritt der Katalyse: E + S ⇄ ES → E + P. Km und kcat charakterisieren die Kinetik: Km spiegelt die Substratbindung und Affinität wider, während kcat die maximale Umsetzungsrate beschreibt. Der ES-Komplex senkt die Aktivierungsenergie, oft durch Stabilisierung des Übergangszustands und durch Ausrichtung der Reaktanten.

ES-Komplexe sind in der Regel kurzlebig; Lebensdauern liegen im Nanosekunden- bis Mikrosekundenbereich. Sie sind zentral für Enzymwirkungen und ermöglichen Kontrollmechanismen, z. B. durch Hemmstoffe oder allosterische Regulation. Verständnis der ES-Dynamik ist grundlegend für Katalyseforschung, Medikamentenentwicklung und Biotechnologie.

Methodisch werden ES-Komplexe mittels Röntgenkristallographie, Kernspinresonanz (NMR), Kryo-Elektronenmikroskopie (cryo-EM) sowie kinetischen Messungen untersucht. Durch sie lassen sich Bindungsaffinität, Reaktionsmechanismen und der Beitrag einzelner Aminosäurereste zur Katalyse aufdecken.