Diszulfidkötések

Diszulfidkötések olyan kovalens kötések, amelyek két tiolcsoportból (R-SH) származó S–S kötéssel alakulnak ki. A reakció során két tioloxidációjával létrejön a diszulfid kötés: 2 R-SH → R-S-S-R + 2 H+ + 2 e−. Ezek a kötések oxidatív környezetben stabilizálják a molekulát, és gyakran a fehérjék szerkezetének vagy kapcsolódó funkcióinak fontos részei.

Kivitelezés és helyzete a sejten belül. A legtöbb diszulfidkötés az észlelő vagy szekretoros útvonalakban lévő fehérjékben alakul ki, ahol oxidáló környezet uralkodik. Ennek elősegítéséért gyakran fehérje diszulfid-isomeráz (PDI) és a kapcsolódó tioereduktázok felelnek, amelyek katalizálják a kötés kialakulását és helyettesítését a fehérje kicsomagolásakor. Intramolekuláris (ugyanazon fehérjén belüli) és intermolekuláris (két különböző fehérje között) diszulfidkötések is létrejöhetnek, és a helytelen párosodás fehérje tévesodort és funkcióvesztést okozhat.

Funkciók és példák. A diszulfidkötések növelik a fehérjék termodinamikai stabilitását, különösen a sejten kívüli, oxidáló környezetben található fehérjékben. Például az insulinféle peptidhormonok és sok antitest szálas vagy kölcsönhatásokkal összekapcsolódó diszulfidkötéseket tartalmaz. Más fehérjékben a kapcsolatok a térbeli szerkezetet rögzítik vagy alloszterikus szabályozást biztosítanak.

Vizsgálat és redox biokémia. A diszulfidkötések redox állapotát gyakran a redukálószerek, például DTT vagy β-merkaptó-etanol, és a citoplazmában meghatározó glutation redox pár határozza meg. Detektálásuk és azonosításuk módszerei közé tartozik a szulfhidril-csoportok kimutatása DTNB (Ellman reagens) és fehérje-diszulfid szerkezetének tömegspektrófiás vagy nukleinsav-alapú elemzése. Diszulfidkötések thus kulcsfontosságúak a fehérjeszerveződés és a redox homeosztázis megértésében.