Antigenbindningen

Antigenbindningen avser den molekylära interaktionen mellan ett antigen och ett bindningsprotein, vanligtvis en antikropp eller en receptor på en immunförsvarscell. Bindningen är grundläggande för antigenigenkänning och följande immunsvar. I fallet med antikroppar bildas antigenbindningsstället av de variabla domänerna i tung- och lättkroppen, där complementarity-determining regions (CDRs) formar en yta eller ficka som passar epitopen på antigenet. Bindsättet är vanligtvis mycket specifikt men kan visa viss korsreaktivitet.

Bindningen bygger huvudsakligen på icke-kovalenta interaktioner som vätebindningar, elektrostatiska krafter, van der Waals-krafter och hydrofoba krafter. I sällsynta fall kan kovalenta bidrag spela en roll, men själva antigenbindningen är generellt icke-kovalent och reversibel. Specificiteten uppstår genom den stora mångfalden av variabla regioner och genom processer som somatisk hypermutation som sker under immunresponsen, vilket ökar affiniteten för ett specifikt antigen (affinitetsmaturation).

Nyckelbegrepp inom antigenbindning är affinitet (styrkan i en enskild antigen–antikroppbindning) och aviditet (den sammantagna bindningen hos antikroppens två antigenbindningsställen). Bindningens styrka och varaktighet påverkar effektorfunktioner som neutralisation, opsonisering och komplementaktivering samt immunsvarsmekanismer. För diagnos och behandling används antikroppar och deras bindningar i diagnostiska tester och i terapeutiska antikroppar. antigenbindningen är därmed central för immunologisk igenkänning och funktion.