Aktiinipolymerisaatio

Aktiinipolymerisaatio on prosessi, jossa globulaarinen aktiinimonomeri (G-aktiini) sitoutuu toisiinsa muodostaen filamentaarisen aktiinin (F-aktiini). Monomerit ovat ATP‑substitoituja, ja filamenttiin liittyy ATP:n hydrolyysi ADP:ksi, mikä vaikuttaa filamentin vakauteen ja dynamic turnoveriin. Prosessi voidaan jakaa kolmeen vaiheeseen: nukleaatio (nukleaatio on usein hidasta ja vaatii apua), pidentyminen (eli lokalisoitu kasvu erityisesti barbed endiin) sekä tasapainotila, jossa monomeerit liittyvät ja irtoavat yhtä aikaa.

Aktiinipolymerisaatiota säätelee monia aktiinin sitovia proteiineja. Arp2/3-kompleksi lisää haaroittuneita verkkoja, kun taas forminit edistävät lineaaristen filamenttien muodostumista. Profilin toimittaa ATP‑aktiinin monomeereja runkoon, kun taas thymosin beta4 sitoo G‑aktiinia estääkseen epätoivottua polymerisaatiota. Capping-proteiinit (esim. CapZ) voivat päättää plus- tai miinuspään kasvun, ja gelsolin sekä cofilin säätelevät filamenteiden katkaisu- ja hajoamisprosesseja. Filamentteja yhdessä pitävät kiinni ristikollistajat kuten α‑aktinin ja fascin, jotka vaikuttavat verkkorakenteisiin.

Aktiinipolymerisaatio on välttämätöntä solun muodolle, liiketilalle ja dynamiikalle: lamellipodien ja filopodien muodostuminen, solujen jakautuminen ja endosyyttinen liikkuvuus sekä solun sisäinen kuljetus ovat riippuvaisia aktiiniverkkojen järjestemisestä ja kiertokulusta. Häiriöt aktiinidynamiikassa liittyvät sairauksiin, kuten syöpämetastaasiin, sydänlihaksen korjausmekanismeihin ja neurodegeneratiivisiin betydäviin. Tutkimuksessa aktiinipolymerisaatiota seurataan muun muassa pyreenikasitoisilla resepteillä ja eri plasma- mikroskooppisilla tekniikoilla.