substratinhibisjon

Substratinhibisjon er et kinetisk fenomen der økende substratkonsentrasjon fører til redusert reaksjonshastighet i stedet for å kontinuerlig øke den. Det oppstår når substratet selv binder til en ekstra eller sekundær plass på enzymet og danner et inaktivt kompleks, ofte betegnet ES S eller ES2, som hindrer effektiv katalyse. Dette gjør at enzymet viser maksimal eller nær maksimal hastighet ved en viss substringens konsentrasjon, og deretter avtar hastigheten når konsentrasjonen fortsetter å stige.

Årsaken ligger i en konkurrerende eller ikke- konkurrerende inhibisjon via substratet selv. I mange tilfeller binds det et ekstra substrat til et annet sted enn det aktive setet, noe som endrer enzymets konfigurasjon og reduserer fibrilleringsevnen. Mekanismen kan også innebære at et overskudd av substrat skaper stabile, mindre aktive eller ikke-reaktive komplekser med enzymet.

Kinetisk beskrives substratinhibisjon ofte med formelen V = Vmax [S] / (Km + [S] (1 + [S]/Ki)), hvor Ki er substratinhibisjonskonstanten. Denne modellen viser at ved lave [S] følger reaksjonen Michaelis-Menten-lik oppførsel, mens økende [S] til og med Ki eller over gir et fall i hastighet på grunn av dannelse av inhibitory komplekser.

Betydning og anvendelse: Substratinhibisjon kan regulere metabolske strømmer i celler ved høye substratkonsentrasjoner og påvirke tolkning av enzymkinetikk. I industriell biokjemi kan den komplisere optimalisering av biokonverteringer og kreve justering av substratnivåer, bruk av enzymeengineering eller alternative reaksjonsveier for å oppnå ønsket utgang. Observasjon skjer ofte som en topp i hastighetskurven når [S] øker, etterfulgt av nedgang.