proteiinirakenteen

Proteiinirakenne viittaa proteiinien kolmiulotteiseen muotoon, joka määrittää niiden toiminnan. Rakenteeseen kuuluu primaarirakenne, aminohappojen lineaarinen järjestys, sekä sekundaarirakenne, johon kuuluvat alfa-kierteet ja beta-levyt. Tämä sekundaarinen pakkaus muodostuu vetysidosten ja muiden vuorovaikutusten avulla. Tertiäärinen rakenne on kolmiulotteinen konformaatio, jossa useiden sivuketjujen vuorovaikutukset luovat proteiinin lopullisen muodon. Jos proteiini koostuu useammasta polypeptidiketjusta, kyseessä on kvaternäärinen rakenne, jossa ketjut voivat toimia yhdessä monimutkaisena kokonaisuutena.

Rakenne muodostuu kemiallisista voimista: vetysidokset, ioniset vuorovaikutukset, hydrofobiset vaikutukset sekä dispersiovoimat. Usein disulfidisillat vahvistavat stabiliteettia. Soluympäristön pH, lämpötila, suolapitoisuus ja muut tekijät vaikuttavat rakenteeseen. Proteiinit voivat lisäksi muokkautua ja olla erilaisissa konformaatiotilanteissa riippuen toiminnasta.

Proteiinirakenne määrää toiminnan: aktiivikohdat, ligandin sitoutuminen ja entsymaattinen katalyysi. Allosteeriset muutokset voivat säätää toimintaa. Proteiinien virheellinen taittaminen tai aggregoituminen voi johtaa sairauksiin, kuten amyloidoosiin tai prionisairauksiin.

Rakenteen tutkiminen tapahtuu useilla menetelmillä: röntgenkristallografia, ydinmagneettinen resonanssi (NMR) ja cryo-elektronimikroskopia (cryo-EM). Näiden menetelmien avulla voidaan selvittää atomin tarkkuudella proteiinien muotoa. Esimerkkejä rakenteeltaan tutkituista proteiineista ovat hemoglobiini ja myoglobiini sekä lukuisat entsyymit.