proteiinirakenne

Proteiinirakenne viittaa proteiinin kolmiulotteiseen järjestykseen, joka määräytyy aminohappojen järjestyksen mukaan ja joka määrittää proteiinin toiminnan. Rakenne voidaan hahmotella useilla tasoilla: primaarirakenne, sekundaarirakenne, tertiaarinen rakenne ja kvaternaarinen rakenne.

Primaarirakenne kuvaa aminohappojen lineaarisen sekvenssin, joka muodostuu peptidisidoksilla. Tämä sekvenssi määräytyy geenin koodauksesta, ja sen muutokset voivat vaikuttaa koko proteiinin taivutteisiin ja toimintaan.

Sekundaarinen rakenne muodostuu paikallisista 3D-tilojen järjestäytymistä, kuten alfa-kierteistä ja beeta-levyistä, jotka syntyvät vetysidoksista aminohappojen välille. Alfa-kierteet ja beeta-levyt antavat proteiinille pakattuja muotoja ja vaikuttavat sen stabiliteettiin ja funzione.

Tertiaarinen rakenne on proteiinin kokonaiskolmiulotteinen konformaatio, joka muodostuu vuorovaikutuksista somaattisten sivuketjujen ympärillä. Keskeisiä vuorovaikutuksia ovat hydrophobisista ja polaarisuudesta johtuvat vetysidokset, ioniset sidokset, hydrofobiset vuorovaikutukset ja disulfidisidokset. Kvaternaarinen rakenne kuvaa useamman polypeptidin alayksiköiden tilajärjestystä ja toiminnallista yhteistyötä.

Proteiinien rakenteen ylläpito sekä folding-prosessi ovat tärkeitä proteiinin toiminnalle. Denaturaatio, esimerkiksi lämpötilan, pH:n tai liuottimen muutosten seurauksena, voi muuttaa rakennetta ja menettää toiminnan. Folding-prosessia sekä mahdollisia virheitä säätelevät proteiinin chaperonit ja post-translational modifications, jotka voivat muuttaa konformaatioita ja vaikutuksia. Esimerkkejä rakenteen ja toiminnan yhteydestä ovat myoglobiini (tertiäärinen rakenne) sekä hemoglobiinin kvaternaarinen koostumus.

Tutkimuksessa rakenteellinen kuvaus saavuttaan käyttämällä teknologioita kuten X-ray-crystalography, NMR-spektroskopia ja cryo-electron-microscopy. Rakenne tunnetaan usein evolutiivisesti säilyneenä ominaisuutena, joka yhdistää proteiineja niiden toiminnallisiin rooleihin soluissa.