peroksydaza

Peroksydaza, znana również jako enzym peroksydazowy, to szeroka rodzina enzymów zawierających grono hemowe, które katalizują reakcje z nadtlenkiem wodoru (H2O2) i innymi nadtlenkami. Działają jako oksydoreduktazy, utleniając różnorodne substraty poprzez wykorzystanie H2O2, które ulega redukcji do wody.

Klasyfikacja i mechanizm działania obejmują wiele typów. Wśród roślin wyróżnia się peroksydazy klasy III, często używane w badaniach laboratoryjnych, w tym znana horseradowa peroksydaza (HRP). W środowisku grzybów występują peroksydazy ligninowe i manganowe (LiP i MnP). U zwierząt kluczowymi peroksydazami są myeloperoxidase (MPO), lactoperoxidase (LPO) i tarczycowa peroksydaza (TPO). Ogólnie mechanizm polega na utlenianiu substratów (AH2) przy jednoczesnym rozkładzie H2O2 do wody; często utlenianie prowadzi do powstania aktywnych pochodnych, które uczestniczą w obronie komórkowej lub biosyntezie.

Biologiczne role obejmują ochronę organizmów przed mikroorganizmami, obronę komórek i uczestnictwo w procesach fizjologicznych. W roślinach peroksydazy biorą udział w syntezie ligniny i uszczelnianiu tkanek po urazach. U zwierząt MPO generuje silne środowisko utleniające w procesach zapalnych, wykorzystując chlor/elujące halogeny do dezynfekcji. W przemyśle i diagnostyce peroksydazy są wykorzystywane jako narzędzia analityczne.

Zastosowania obejmują oznaczanie enzymatyczne w testach ELISA i Western blot, gdzie HRP pełni rolę sygnalizatora enzymatycznego. W praktyce badawczej używa się różnych substratów (np. TMB, ABTS) do uzyskania barwnych quantyfikowanych wyników. Właściwości, takie jak obecność hemu, pH optymalne i wrażliwość na inhibicje, wpływają na dobór enzymu do konkretnego zastosowania.