kollagenstruktur

Kollagenstruktur avser hur kollagenmolekyler är uppbyggda, organiserade och vilka mekaniska egenskaper de ger vävnader. Kollagen är den mest innehållsrika proteinfamiljen i bindväv och bidrar till vävnaders styrka, flexibilitet och arkitektur i hud, ben, brosk, senor och kärlväggar.

Den grundläggande enheten är en triple helix som består av tre polypeptidkedjor (alpha-kedjor). Varje kedja innehåller repeterande aminosyror där glycin är den minsta och återkommande tredjedelen, följd av prolin och hydroxyprolin samt hydroxylysin. Denna struktur stabiliseras av vätebindningar och av posttranslationella modifieringar som gör kollagenet särskilt styrkefokuserat.

Efter syntes sker omfattande modifieringar inuti cellen och i sekretoriska vägarna. Prolin och lysin hydroxylieras och hydroxylysin kan glykosyleras. Dessa modifieringar kräver vitamin C som cofaktor. Procollagen bildas med propeptider i N- och C-terminalerna, transporteras ut ur cellen och klyvs av extracellulära proteaser till tropocollagen som staplas i längre enheter och bildar fibriller genom korsbindningar.

Fibrillerna uppvisar en karakteristisk D-periodicitet på ungefär 67 nm och får sin mekaniska styrka genom horisontell och vertikal organisation samt genom korsbindningar mellan lysin- eller hydroxylykinesidor, främst genom enzymet lysyl oxidase. Dessa korsbindningar gör fibrillerna mer resistenta mot mekanisk belastning.

Olika typer av kollagen dominerar i olika vävnader. Typ I finns i hud, ben och senor; typ II i brosk; typ III i hud, blodkärl och organ. Kollagenets struktur och nätverk reglerar vävnads funktion och biomekanik, och avvikelser i struktur kan leda sjukliga tillstånd.