Threoninresten

Threoninresten är den delen av ett protein som motsvarar aminosyran threonin efter att den införlivats i en polypeptidkedja. Vid proteinsyntesen binds aminosyror samman genom peptidbindningar, och varje threonin som sitter i kedjan utgör en threoninrest i proteinet. Sidlänken hos threonin består av en β-hydroxylgrupp (-CH(OH)CH3), vilket gör restens sida polär och hydrofil jämfört med många andra resttyper. Denna hydroxylgrupp gör också threoninresten till en potentiell plats för vissa posttranslationella modifieringar.

Den threoninresten är neutral vid fysiologiskt pH, men dess hydroxylgrupp gör den till en möjlig måltavla för olika modifieringar som påverkar proteinets funktion. En central modifiering är fosforylering av threoninrester av proteinkinaser, vilket ofta reglerar enzymaktivitet, interaktioner och lokalisering i cellen. Threoninrester kan också delta i O-glykosylering i eukaryota proteiner, en annan typ av posttranslationell modifiering som påverkar bland annat proteinförståelse och stabilitet.

Förekomsten av threonin i proteiner styrs av genetiska koderna. Threonin kodas av fyra kodon i mRNA: ACU, ACC, ACA och ACG. I DNA motsvarar de ACT, ACC, ACA och ACG. Threonin är en av de 20 standardaminosyrorna och finns i proteiner i varierande mängd beroende på art och protein.

Se även: aminosyror, fosforylering, glykosylering.