Metallaffinitätschromatographie
Metallaffinität bezeichnet die Neigung eines Moleküls oder Proteins, sich einem Metallion zu binden. In Chemie, Biochemie und Materialwissenschaft dient sie als Grundlage für Metall-Ligand-Wechselwirkungen. Formal lässt sie sich durch Gleichgewichtsreaktionen beschreiben: M^n+ + L ⇌ ML, mit der Dissoziationskonstante Kd oder der Bindungskonstante Ka. Eine höhere Affinität entspricht einem kleineren Kd. Einflussfaktoren sind Ladung, Größe, Elektronenkonfiguration des Metallions sowie die Art der Donor-Atome des Liganden. Die HSAB-Theorie erklärt, dass harte Metalle harte Liganden bevorzugen und weiche Metalle weiche Liganden.
Im Stoffwechsel und in der Biologie spielen Metallaffinitäten eine zentrale Rolle bei Metalloproteinen, Kofaktoren und Transportern.
Methoden zur Bestimmung der Metallaffinität umfassen Spektroskopie, ITC (Isothermal Titration Calorimetrie), UV-Vis-Spektroskopie, NMR und Chromatographie. Ergebnisse
Anwendungen reichen von der Reinigung metallbindender Proteine durch immobilisierte Metallionen-Affinitätschromatographie (IMAC) bis zu Sensorik, Katalyse und