Disulfiden

Disulfide (Disulfid-Verbindungen) bezeichnen Verbindungen, die eine S–S-Bindung tragen. In der organischen Chemie wird oft die allgemeine Struktur R–S–S–R' angegeben. Eine besondere Form sind Disulfidbrücken, die zwei Cysteinreste in Proteinen verbinden und so die dreidimensionale Struktur stabilisieren.

Bildung und Reaktivität: Disulfide entstehen überwiegend durch Oxidation von Thiolen (R–SH). In wässrigen Lösungen kann dies durch Luft, Iod oder milde Oxidationsmittel erfolgen. Reduktion liefert wieder zwei Thiolgruppen; gängige Reduktionsmittel sind Dithiothreitol (DTT), β-Merkaptoethanol oder TCEP. Disulfide können durch Nukleophil-Reaktionen (Disulfid-Austausch) modifiziert werden, wobei ein Thiolat ein Disulfid angreift und ein neues Disulfid bildet.

Biologische Bedeutung: Disulfidbrücken stabilisieren sekretorische Proteine und Enzyme. Sie entstehen bevorzugt in oxidierenden Umgebungen, zum Beispiel im endoplasmatischen Retikulum, und werden durch Enzyme wie Protein-Disulfid-Isomerasen (PDI) gebildet und umgeschichtet. Im reduzierenden Zytosol bleiben Cysteinreste meist als Thiolate.

Anwendungen: Disulfidbindungen ermöglichen reversibel vernetzte Materialien und dienen als Prodrugs, die in reduzierenden Zellen freigesetzt werden. In der organischen Synthese dienen sie als Zwischenstufen und Reaktionspartner in Reduktions- oder Austauschreaktionen.