Dipeptidejä

Dipeptidejä ovat pienimpiä peptidejä, jotka koostuvat kahdesta aminohappoketjusta sitoutuneina peptidisidoksella. Peptidisidos muodostuu kondensaatioreaktiolla, jolloin toinen aminohappo menettää karboksyyliryhmänsä ja toinen amino ryhmänsä, mikä liittää dipeptidin perusrunkoon. Dipeptidejä voi olla monenlaisia riippuen mukana olevien aminohappojen järjestyksestä ja sivuryhmäominaisuuksista; yleisiä esimerkkejä ovat glycylglycine (Gly-Gly) ja alanylglycine (Ala-Gly). Naturaalit dipeptidit sisältävät pääasiassa L-tyypin aminohappoja.

Strukturaalisesti dipeptidi muodostaa N-terminuksen amino-Ends ja C-terminuksen karboksyyl-Ends, joiden välissä on peptidisidos. Dipeptideillä on rajoitettu korkean kolmiulotteisen tilan monimuotoisuus verrattuna pidempiin peptideihin, mutta niiden sivuraidoilla on merkitystä dipeptidin kemialliselle luonteelle ja biologisille toiminnoille.

Synty ja merkitys elimistössä: Biologisesti dipeptidejä syntyy proteiinien pilkkoutuessa sekä proteiinisynteesin aikana; proteaasit hajottavat pitkiä peptidejä dipeptideiksi ja aminohapoiksi. Ruuansulatuksessa erityisesti suoliston epiteelin dipeptiditahrat korvataan aminohapoiksi PepT1-transportterin avulla; dipeptidit voinevat myös toimia kuljetusmuodoissa tai väliaikaisina rakennuspalikoina proteiinien syntetisaatiossa.

Esimerkkejä ja käyttäminen: Carnosine (beta-alaninyli histidiini) ja anserine ovat tunnettuja dipeptidejä, sekä gly- ja ala-alkupäätteisiä dipeptidejä käytetään tutkimuksessa ja ravitsemuksessa. Dipeptidejä tutkitaan niiden imeytymisen, stabiliteetin ja terapeuttisten vaikutusten ymmärtämiseksi.