Amilázok

Az amilázok olyan hidroláz enzimkészletek, amelyek a keményítő glikozid kötéseit bontják meg. Ennek eredményeként rövidebb cukrok alakulnak ki, például maltóz és glükóz. Az amilázok fontos szerepet töltenek be az emésztésben, a növények anyagcseréjében és számos ipari folyamatban.

Fő típusai közé tartozik a három klasszikus család: α-amiláz, β-amiláz és γ-amiláz. Az α-amiláz endoenzimként működik, belső α-1,4 kötéseket hasít, és így rövid szénláncokat ad, például maltózt, maltotriozot és dextrineket. A β-amiláz exoenzimként a molekula végéből maltózt szabadít fel. A γ-amiláz, más néven glükóz-amiláz, mind az alfa-1,4, mind az alfa-1,6 kötéseket bontja, és glükózhoz vezető végtermékekhez jut.

Előfordulás és források: az emberi szervezetben a nyálban található α-amiláz (ptyalin) és a hasnyálmirigy által termelt α-amiláz bontja a keményítőt a vékonybélben. Növényekben, mikroorganizmusokban és gombákban is megtalálhatók. Ipari környezetben a mikroorganizmusokból származó amilázokat használják keményítő feldolgozására, például cukorszirupok, sörfőzés, etanol-gyártás és mosó-porok előállításához; jellemző rájuk a széles hőmérséklet- és pH-tolerancia.

Jellemzők: az amilázok gyakran kalcium-ionokra támaszkodva stabilizálódnak; optimális pH és hőmérséklet a forrástól és a típustól függően változik. A thermostabilis változatokat különösen értékelik az ipari felhasználásoknál.

Történelem: az amilázokat először 1833-ban írta le Payen és Persoz, akik izolálták a diastase-t, az első ismert enzimet, amelyet ma amiláznak nevezünk.