tertiäärirakenne

Tertiäärirakenne on proteiinin yksittäisen polypeptidiketjun kolmiulotteinen konformaatio, joka muodostuu sekundääristen rakenteiden pakkaantumisesta täydeksi, toiminnalliseksi muodoksi. Tertiäärirakenne syntyy pääasiassa ei-kovalenttisista vuorovaikutuksista, kuten hydrofobisesta ytimen muodostumisesta, ionisidoksista ja vetysidoksista, sekä toisinaan kovalenttisista disulfidisidoksista. Rakenteessa voi esiintyä yksi tai useampi domaini, ja kokonaisuus määrittää proteiinin toiminnalliset ominaisuudet sekä sen sitoutumiskyvyn ligandeihin.

Folding on dynaaminen prosessi, joka voi tapahtua spontaanisti tai chaperonien avustamana. Hydrofobiset sivuryhmät kääntyvät proteiinin sisäpuolelle, jolloin proteiinin ulkopinta pysyy vesiliukoisena. Joillakin proteiineilla tertiäärirakenne stabiloituu myös metallien sitomisen tai prostettisten ryhmien avulla. Virheellinen taivutus, eli misfolding, voi johtaa aggregoitumiseen ja liittyy useisiin sairauksiin, kuten Alzheimerin taudin ja Parkinsonin taudin riskiin.

Tertiäärirakenteen tutkimuksessa käytetään useita kehittyneitä menetelmiä, kuten X-ray-kristallografiaa, ydinmagneettista resonanssia (NMR) ja cryo-elektronimikroskopiaa (cryo-EM). Lisäksi laskennallinen mallintaminen sekä homology-mallinnus tukevat rakenteen ennustamista. Esimerkkejä proteiineista, joiden tertiäärirakenne on ratkaistu, ovat myoglobiini sekä monet entsyymit ja signaaliproteiinit. Tertiäärirakenne eroaa kvartäärirakenteesta, joka kuvaa useamman polypeptidiketjun tilajärjestystä proteiinikomplekseissa.