polipeptidláncokból

Polipeptidláncok olyan hosszú aminosav-szekvenciák, amelyeket peptidkötésekkel kapcsolnak egymáshoz. Az aminosavak N-terminus felől C-terminus irányba épülnek fel, így a lánc kezdő- és végpontját a N- és C-terminus határozza meg. A fehérjék alapvetően polipeptidláncokból állnak, de a lánc hossza és összetétele határozza meg a szerkezetet és a funkciót.

A polipeptidlánc kémiai szerkezete lehetővé teszi a szerkezeti hierarchia kialakulását: primer szerkezet a teljes szekvencia; másodlagos szerkezet például alfa-hélix és béta-sz-sheet kialakulása hidrogénkötések hatására; tercier szerkezet a lánc teljes háromdimenziós hajlása; negyedleges szerkezet pedig több polipeptidlánc összességéből álló funkcionális egység.

A peptidkötés planáris, rezonanciából adódó részleges kettőskötés jellege miatt a lánc bizonyos részei korlátozott rotációval rendelkeznek, ami meghatározza a hajlást és a térbeli elrendeződést. A lánc oldalláncainak kémiai tulajdonságai és a környezet kölcsönhatásai alakítják a végső konformációt.

Bioszintézise a riboszómákon zajlik az mRNS alapján: az aminosavakat a tRNS szállítja, a peptidtranszferáz enzim katalizálja a peptidkötés kialakulását. A polipeptidláncokat gyakran post-transzlációs módosítás érinti (például foszforiláció, glikoziláció), amelyek finomítják a funkciót. Egyetlen polipeptidláncból is lehet funkcionális fehérje vagy enzim; több láncból álló fehérjék esetén pedig a negyedleges szerkezet is fontos.