ligandkonsentrasjon

Ligandkonsentrasjon refererer til mengden av et ligand som finnes i en løsning, vanligvis uttrykt som molar konsentrasjon (mol per liter, M). I biokjemi beskriver begrepet tilgjengeligheten av et molekyl som kan binde seg til et biologisk mål, som et protein, en reseptor eller et enzym. Den observerte effekten av et ligand avhenger av både konsentrasjonen og affiniteten til målet. Bindingsprosesser følger væremåter i likevekt, og hvor mye av målstykkene som er bundet, øker med ligandkonsentrasjonen og bindingens styrke.

I en enkel én-til-én-binding binder ligand L til reseptor R og danner LR, med dissosiasjonskonstanten Kd = [L][R]/[LR]. Andelen reseptorer som er bundet av ligand defineres som θ = [LR]/R_T = [L]/(Kd + [L]). Dette forholdet viser hvordan opptak av ligand varierer med [L]; når [L] er mye lavere enn Kd, er θ omtrent [L]/Kd, og når [L] er mye høyere enn Kd, nærmer θ seg 1. For systemer med flere bindingsteder eller kooperativitet kan Hill-ligningen beskrive avhengigheten: θ = [L]^n / (Kd^n + [L]^n), der n er Hill-koeffisienten.

Enhet og måling: ligandkonsentrasjoner rapporteres vanligvis i M, mM, μM, nM eller pM. Kd-verdier varierer betydelig avhengig av molekyl og kontekst og reflekterer affiniteten. Eksperimentell avlesning av ligandkonsentrasjonens effekt bruker teknikker som fluorescens, radioligand-binding, surface plasmon resonance eller isothermal titration calorimetry. I farmakologi og signalering er ligandkonsentrasjon en nøkkelvariabel for å vurdere potens, effikt og reseptoropptak.