holoenzymu

Holoenzym to aktywna forma enzymu, w której katalizująca aktywność jest pełna. Składa się z apoenzymu, czyli białkowego elementu, oraz kofaktora, niebiałkowego składnika niezbędnego do katalizy. Apoenzym sam w sobie często jest nieaktywny lub ma ograniczoną aktywność; po związaniu kofaktora przekształca się w holoenzym i może przeprowadzać reakcje chemiczne.

Kofaktory mogą być jonami metali lub organicznymi koenzymami. Do jonów metali należą Mg2+, Zn2+, Fe2+ i inne, które często stabilizują strukturę lub uczestniczą w reakcji. Koenzymy to związki organiczne, takie jak NAD+, NADP+, FAD, koenzym A czy biotyna, które często przenoszą elektrony, grupy chemiczne lub inne efektywne jednostki podczas reakcji enzymatycznych. W niektórych enzymach kofaktor jest na stałe związany z białkiem jako prostetyczny składnik; w innych koenzym wiąże się i odłącza w zależności od warunków reakcji.

Rola holoenzymów polega na współdziałaniu: apoenzym zapewnia specyficzne miejsce wiązania substratu i odpowiednią konformację białka, podczas gdy kofaktor uczestniczy w kluczowych etapach chemicznych. Koenzymy często pochodzą z witamin, a ich obecność umożliwia prawidłowy przebieg wielu reakcji metabolicznych.

Znaczenie kliniczne: niedobory witamin mogą osłabiać syntezę koenzymów i tworzenie holoenzymów, co zaburza metabolizm i funkcjonowanie enzymów.