allosterických

Allosterická regulace je mechanismus, při němž vazba efektoru na allosterické místo mimo aktivní centrum enzymu či jiného proteinu vyvolá změnu jeho konformace a aktivity. Tím se mění množství vzniklého produktu a regulace může být rychlá a reverzibilní. Allosterické proteiny bývají často multimerické a jejich podjednotky vzájemně komunikují, což umožňuje cooperativní odpověď na změny koncentrace ligandu.

K hlavním rysům patří, že účinky se nemusí šířit po covalentních vazbích, ale prostřednictvím změn prostorového uspořádání proteinů. Příklady zahrnují hemoglobin, jehož afinitu pro kyslík ovlivňuje vazba dalších molekul a stav akceptace, či enzymy jako ATCase a fosfofruktokináza, jejichž aktivita je řízena allosterickými efekty v rámci metabolických drah. Allosterické regulátory se dělí na aktivátory, které zvyšují aktivitu, a inhibitory, které ji snižují.

Hla­vní teoretické modely popisující allosteriu jsou konsertovaný model MWC (Monod–Wyman–Changeux) a sekvenční model KNF (Koshland–Nemethy–Filmer). První předpokládá souběžný přechod všech podjednotek mezi stavy T a R, druhý umožňuje postupné změny na jednotlivých podjednotkách. Termínem allosterické modulace se často označují pozitivní a negativní allosterické moduly (PAM a NAM), které mohou být cíleně využívány v lékařství a biotechnologiích k modifikaci činnosti proteinů.