Seriinproteaasidel

Seriinproteaasidel (seriinproteaasid) on ensüümide rühm, mis katalüüsivad valkude peptiidide sidemete lõhkumist. Nende aktiivne sait sisaldab seriinjääki ja peamine katalüüs toimub klassikalise katalüütilise triadi Ser–His–Asp toel. Reaktsioon hõlmab akül-enzyme vaheühendi moodustumist ning substraadi hüdrolüüsi.

Enim tuntud seriinproteaasid kuuluvad S1 perekonda (trypsin‑like). Klassikalised näited on triesiin, chymotrypsiin ja elastaas. Lisaks esinevad seriinproteaasid erinevates perekondades (nt subtiliinid S8) nii mikroorganismides kui ka taimedel ja loomadel. Substraatide spetsiifilisus sõltub aktiivse koha geomeetriast ja ümbritsevate jääkide mõjust.

Bioloogilised rollid on laialdased: nad osalevad seedimises, vere hüübimises ja immuunvastuses ning võivad olla patsientidel terapeutiliste sihtidena. Seriinproteaaside aktiivsuse reguleerimine ja nende inhibeerimine on oluline valdkond meditsiinis, näiteks koaguleerimisfaktorite ja põletikuliste protsesside uurimises. Tööstuses kasutatakse mõnede seriinproteaaside toodetavaid ensüüme laialdaselt, näiteks baktereidest pärinevaid proteaase, mis leevendavad pesuvahendite ja toiduainete töötlemise protsesse. Seriinproteaaside mitmekesisus peegeldab nende olulist biomolekulaarsest funktsioonide spektrit ning evolutsioonilist laialdast levikut.