Sekundaarstruktuur

Sekundaarstruktuur on proteiinide polüpeptiidi ahela ruumiline organiseering, mis tekib peamiselt peptiidijääkide vaheliste vesiniksidemete kaudu. See kirjeldab ahela lokaalseid korrapärasid motiive, mis kujundavad proteiini ruumilise vormi aluse ning on tähtis nii stabiilsuse kui funktsiooni jaoks.

Peamised vormid on alfa-heeliks ja beta-pleeritud kiht, samuti lühemad pöörded. Alfa-heeliks on tihe heliks, mille vesiniksidemete tekkimine toimub iga neljanda aatomi järel. Beta-pleeritud kiht koosneb külgnevate strandide kihtidest, mis võivad olla paralleelsed või antiparalleelsed; sidemed tekivad peamiselt peptiidijääkide backbonei vahel. Pöörded ühendavad motiive ja aitavad ahelal saavutada vajalikku konformatsiooni. Lisaks esinevad piirkonnad, mis ei näita püsivat korrapära ja võivad olla juhusliku keerdumise (random coil) piirkonnad.

Sekundaarstruktuur on oluline osa proteiini kolmanda ja kvaternaalse struktuuri kujunemisel ning see mõjutab ligandid, katalüüsi ja interaktsioone. See annab proteiinile osaliselt stabiilsuse ning kujundab motiive, mis määravad funktsionaalsed seosed.

Määramine ja uurimine: sekundaarstruktuuri sisu hinnatakse ja määratakse tavaliselt X-kiirguse kristallograafia, tuuma magnetresonantsist (NMR) ning tsirkulaarse dikroismi (CD) abil.

Ajalugu: alfa-heeliksi ja beta-pleeritud kihtide kontseptsiooni tutvustati 1951. aastal Linus Paulingi, Robert Corey ja Herman Bransoni töös. Nende põhjal on sekundaarstruktuuri mõiste kujunenud keskseks osaks proteiinide struktuuriavalikult kirjelduses.