Kofaktorien

Kofaktoren sind nicht-proteinogene Moleküle, die für die biologische Aktivität vieler Enzyme notwendig sind. Sie binden an das aktive Zentrum eines Enzyms und spielen eine entscheidende Rolle bei der Katalyse der chemischen Reaktion. Ohne ihren Kofaktor ist das Enzym oft inaktiv oder nur schwach aktiv. Kofaktoren können organisch oder anorganisch sein.

Anorganische Kofaktoren sind typischerweise Metallionen. Beispiele hierfür sind Eisenionen, die in Cytochromen und anderen Redoxenzymen vorkommen, oder Magnesiumionen, die für die Funktion von Kinasen unerlässlich sind. Diese Metallionen können durch Koordination an Aminosäurereste im Enzym und/oder an das Substrat binden und so die richtige Orientierung für die Reaktion ermöglichen oder direkt an der Elektronenübertragung beteiligt sein.

Organische Kofaktoren, auch als Coenzyme bekannt, sind komplexere Moleküle, die oft aus Vitaminen abgeleitet sind. Beispiele für Coenzyme sind NAD+ (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid), FAD (Flavin-Adenin-Dinukleotid) und Coenzym A. Diese Moleküle wirken oft als Elektronenträger oder als Träger von funktionellen Gruppen, die während der katalytischen Umwandlung des Substrats übertragen werden. Einige Coenzyme binden fest an das Enzym, ein Zustand, der als prosthetische Gruppe bezeichnet wird, während andere lose an das Enzym binden und sich während der Reaktion ablösen können. Die Verfügbarkeit von Kofaktoren ist für viele Stoffwechselwege von entscheidender Bedeutung, und Mangelerscheinungen können zu verschiedenen Krankheiten führen.