Aktinfilamentene

Aktinfilamentene er en del av cytoskelettet i eukaryote celler og utgjør en av de mest gjennomgripende byggesteinene i celleform og bevegelse. De består av lange, polare kjeder av aktinmonomerer som gir et hulrødt, dobbelt helikalt filament med en diameter på omtrent 7 nm. Filamentene er dynamiske og bygges og brytes kontinuerlig gjennom ATP-bundet aktin; plus-enden og minus-enden viser ulikt kinetisk forlengelse, og en tilstand som kalles treadmilling kan inntreffe ved balansert monomerutveksling.

Filamentene organiseres i nettverk eller buntede strukturer, avhengig av hjelpende proteiner. I celler danner de corticale nettverk ved plasma membranen, støtter celleform og membranforankring, og spiller en sentral rolle i cellebevegelse, endocytose og endringer i celleadhesjon. I muskelceller inngår aktin i kontraktile enheter sammen med myosin, mens ikke-muskelaktin bidrar til dannelse av lamellipodier og filopodier som driver cellemigration og -innvending.

Reguleringen av aktinfilamenter skjer via et bredt spekter av aktinbindingsproteiner (ABP-er). Profilin, thymosin beta-4 og cofilin regulerer monomerenes tilgjengelighet og filamentsykluser; Arp2/3-komplekset skaper forgrenet nettverk, mens forminer og andre gjenger danner rette filamenter. Kapping, kryssbinding og krysskobling av filamenter skjer gjennom proteiner som cap-proteiner, α-aktinin, fascin og filamin, samt motorproteiner som myosin som driver kontraksjon og transport.

Genetisk er aktin koder av flere gener (for eksempel ACTB, ACTA1). Mutasjoner kan være assosiert med myopatier, cardiomyopatier og andre sykdomsbilder, men aktinfilamentene er universelle og fundamentale for cellebiologi på tvers av arter.