rikkisidokset

Rikkisidokset, eli disulfidisidokset, ovat kovalenttisia sidoksia, jotka muodostuvat kahden cysteiinin tioliryhmien (-SH) hapettumisesta. Sidos voi olla intramolekulaarinen (sitoutuu saman proteiinin osaan) tai intermolekulaarinen (sitoutuu eri proteiiniketjuja) ja ne auttavat proteiinien vakauden.

Ne syntyvät hapetettaessa kaksi tioliryhmää, jolloin muodostuu S-S-sidos ja vapautuu kaksi protonia sekä kaksi elektronia. Solun redoks-olosuhteet vaikuttavat: oksidatiiviset ympäristöt, kuten endoplasmainen retikulum (ER), suosivat rikkisidosten muodostumista, kun taas cytosoli on yleisesti pelkistävä ja pitää cysteiinit reduktoituneina.

Rikkisidokset stabiloivat proteiinien kolmiulotteista rakennetta ja voivat yhdistää eri polypeptidiketjuja. Ne ovat yleisiä erittömien ja membrane-proteiinien rakenneosina. Esimerkkejä ovat immunoglobulinien raskaan ja kevyen ketjun välillä sekä insuliinin A- ja B-ketjujen väliset rikkisidokset.

Proteiini disulfidi isomeraasi (PDI) ja vastaavat entsyymit katalysoivat rikkisidosten muodostumisen ja uudelleenjärjestelyn proteiinin folding-prosessin aikana ER:ssä.

Rikkisidokset ovat redox-aktiivisia; ne pelkistyvät vahvoilla pelkistimillä, kuten dithiothreitolilla (DTT) tai beta-mercaptoetanolilla, jolloin kaksi tioliryhmää palautuu ja S-S-sidos voi muodostua uudelleen. Tunnistusta varten käytetään Ellmanin reagenssia (DTNB) vapaan tioliryhmän mittaukseen, sekä massaspektrometriaa ja tiolimerkintämenetelmiä. Oikea rikkisidosten muodostuminen on olennaista monien terapeuttisten proteiinien vakauden ja toiminnan kannalta; virheellinen S-S-sidosten muodostuminen voi johtaa virheelliseen laskostumiseen ja toiminnan heikkenemiseen.