proteiinichaperoneita

Proteiinichaperoneita ovat solunsisäisiä proteiineja, jotka auttavat muiden proteiinien oikeaan laskostumiseen, kokoonpanoon ja ylläpitoon sekä estävät virheellistä aggregoitumista. Ne eivät yleensä määrää lopullista rakennetta, vaan nopeuttavat oikeaoppisen konformaatioiden saavuttamista ja toimivat laadunvalvontana, kun proteiinit kokevat stressiä tai syntyvät uusina polypeptideinä.

Toimintaperiaatteet perustuvat usein ATP-happiin kulkeviin sykliin. Esimerkkejä ovat Hsp70- ja Hsp90-perheen chaperonit, jotka sitovat väliaikaisesti asiakkaidproteiinia ja ohjaavat sitä laskostusvaiheisiin. Chaperoninit, kuten bakteerien GroEL/GroES, muodostavat kapselin kaltaisen tilan, jossa proteiinin laskostus tapahtuu eristettynä. Pienet lämpöshokit (sHSPs) estävät aggregoitumista passiivisesti pitämällä asiakkaan osittain laskostuneena. Eri solukohdissa on erillisiä chaperonijärjestelmiä, kuten BiP/GRP78 eritteisesti ER:ssä ja mtHsp70 mitokondrioissa.

Roolit ja merkitys liittyvät proteostaasin ylläpitoon: chaperonit osallistuvat monien monomeeristen kompleksien oikea-aikaiseen kokoamiseen, proteiinien translaation jälkeiseen käsittelyyn sekä solunsisäiseen laadunvalvontaan. Ne auttavat sopeutumaan stressiin, kuten lämpötilamuutoksiin, oksidatiiviseen stressiin ja muuhun proteiinien vääristymiseen. Häiriöt chaperoneissa voivat liittyä sairauksiin, erityisesti neurodegeneratiivisiin tiloihin, mutta chaperoneiden toiminta tarjoaa myös mahdollisuuksia terapeuttiseen tukeen proteostasis-verkostoissa.