proteiinialayksiköitä

Proteiinialayksiköt ovat itsenäisiä polypeptidiketjuja, jotka voivat kokoontua muodostamaan toimivan proteiinikompleksin. Jokainen alayksikkö tarjoaa oman rakenteellisen ja toiminnallisen osuutensa, ja yhdessä ne määrittävät proteiinin ominaisuudet. Proteiini voi olla monomeerinen (yksi alayksikkö) tai oligomeerinen (kaksi tai useampi alayksikkö). Oligomeerit voivat olla homo- (kaikki alayksiköt samanlaisia) tai hetero- (eri alayksiköt).

Kokoaminen tapahtuu pääosin vuorovaikutusten kautta: ei-kovalenttiset kontaktit kuten vetysidokset, ioniset vuorovaikutukset, vesihydrofobiset kontaktit sekä toisinaan kovalenttiset disulfidisidokset. Stoikiometria ja arkkitehtuuri määrittävät, kuinka monta kutakin alayksikköä proteiiniin kuuluu. Oligomeerien toiminnallinen säätely, kuten allosteerisuus, mahdollistaa entsyymi- ja säätelyproteiinien reagoinnin tilanteen mukaan.

Esimerkkejä proteiinialayksiköistä ovat hemoglobiini, joka on heterotetrameri koostuen kahdesta alfa- ja kahdesta beeta-alayksiköstä; sekä monimutkaiset entsyymikompleksit kuten ATP-syntaasi ja proteasomi, joissa useita erilaisia alayksiköitä työskentelee yhdessä.

Syntetisointi ja kokoaminen tapahtuvat solussa usein erikseen ribosomeilla ja muilla apuentsyymeillä sekä chaperoniproteiineilla. Virheellisesti foldatut alayksiköt voivat johtaa proteasomissa hajottavaan virheen korjaamiseen ja laadunvarmistukseen. Tutkimuksessa proteiinialayksiköiden määrä, järjestys ja vuorovaikutukset selvitetään muun muassa rakennebiologian menetelmillä (kriittiset), cryo-EM:llä, massaspektrometriolla ja vuorovaikutusten kartoituksella.