oksühemoglobiiniga

Oksühemoglobiiniga on hemoglobiin, mille raua (Fe2+) heem-grupid seovad hapniku, moodustades oksühemoglobiiniks HbO2. See on peamine hapniku transportvorm vereringes ning mängib kriitilist rolli kopsude ja kudede vahel hapniku üleandmisel.

Struktuuriliselt on inimeste täiskasvanute hemoglobiin HbA koos neljast subühikust: kaks alfa- ja kaks beta ahelat. Iga subühik sisaldab heemi, milles raud on koordineeritud nelja nitrofiilse süsiniku aatomi poolt. Hapnik seondub heemi raua keskmesse reversiibelselt, mistõttu hemoglobiin muutub hapniku juuresolekul konformatsiooniliselt ja ülemineku T‑sta R‑ole suurendab affinityt järgnevatele molekulidele.

Funktsioonina viib oksühemoglobiin hapniku kopsudest kudedesse ja tagasi, kus hapnik vabastatakse rakulisele tasemel. Hapniku sidumine põhjustab hemoglobiini konformatsiooni muutuse, mis suurendab teiste O2 molekulide seondumist; see kooperatiivne mehhanism viib sigmode kujulise oksühemoglobiinijooneni oksühemoglobiiniga transportimisel.

Oksühemoglobiini seondumist ja vabanemist reguleerivad mitmed tegurid, sealhulgas pH (Bohr‑efekt), CO2 tase, temperatuur ja 2,3‑bisfosfoglütseraadi (2,3‑BPG) sisaldus verega. Alla neerude ja kudede vajab suurem CO2 ja madal pH hapnikuvahetuse soodustamiseks kiiremat hapniku vabastamist; vastupidi, kopsudes tõuseb pH ja vähene CO2, mis suurendab O2 seondumist.

Kliiniliselt on oksühemoglobiini funktsiooni häired seotud hapnikupuudusega (hüpoksiaalne conditions), mille korral hemoglobiini hapniku transport võib olla ebapiisav. Tähtsad on üldine verehaiguste näitajad ja hemoglobiini kontsentratsioon ning arendatavate mehhanismide jälgimine hapnikuvajaduse korral.