alfaheliksistä

Alfaheliksi on proteiinien sekundaarirakenteen yleinen muoto, jossa polypeptidiketju kiertyy oikeakätisesti ja muodostaa säännöllisen, spiraalimaisen rakenteen. Jokainen aminohappo sijoittuu noin 1,5 Å korkeudelle suhteessa naapurinsa, ja yksi kiertokierros sisältää noin 3,6 aminohappoa, joten heliksi ulottuu noin 5,4 Å:n korkeuteen per kierros. Stabiloitumisen pääasiallisena voimana ovat vetysidokset, joissa i:stä aminohaposta C=O ja i+4:stä N–H muodostavat sidosparin. Side chainit suuntautuvat ulospäin, mikä mahdollistaa vuorovaikutukset muiden molekyylien kanssa ja antaa heliksille suuria variaatioita.

Alfaheliksi on yleisin proteiinien sekundaarirakenne ja sitä esiintyy sekä proteiinien sisäosissa että osana suuria motiffeja. Se voi toimia rakennus- ja tukirakenteena sekä osallistua vuorovaikutuksiin toisten molekyylien kanssa. Transmembranaaliset alfahelixit ovat erityisen yleisiä membraneissä sijaitsevissa proteiineissa, missä hydrofobiset jäännökset ulottuvat lipidilipid bilayerin sisäpuolelle. Alfaheliksiä löytyy usein spiraalimaisissa alueissa, jotka muodostavat esimerkiksi säikeitä, käämejä tai vuorovaikutuspintoja.

Aminohappojen ominaisuudet vaikuttavat heliksin muodostumiseen. Alanine ja muut hiilivetyryhmät voivat suosia alfaheliksiä, kun taas proliini ja glysiini toimivat usein heliksiä katkaisevina, glysiini kuitenkin joskus mahdollistaa poikkeukselliset kiemuroiden rakenteet. Lisäksi alfaheliksillä on tunnettu makrodipoli, joka vaikuttaa helixin elektrostaattisiin vuorovaikutuksiin solun sisällä. Alfaheliksiä käsitellään usein yhdessä muiden sekundaarirakenteiden kanssa, ja niitä pidetään keskeisinä proteiinien kolmiulotteisen rakenteen ja toiminnan kannalta.

Historiallisesti alfaheliksi tunnistettiin ja määriteltiin 1950-luvulla Linus Paulingin, Robert Coreyn ja Herm Bransonin töiden kautta. Myöhäisessä tutkimuksessa on tarkennettu, että tavallisessa proteiinien altistuksessa on sekä oikeakätisiä alfaheliksiä että harvemmin esiintyviä vasen- tai 3-10-heliksiyhteyksiä.