Hydrogenbindingerne

Hydrogenbindingerne er en type intermolekylær eller intramolekylær tiltrækningskraft, hvor et hydrogenatom, kovalent bundet til et elektronegativt atom (typisk oxygen, nitrogen eller fluor), interagerer med et elektronegativt acceptoratom i en nabogruppe. Denne interaktion er stærkere end van der Waals-kræfter, men svagere end kovalente eller ioniske bindinger, med typiske bindingenergier på omkring 4–40 kJ/mol afhængigt af geometri og omgivelser.

Hydrogenbindingers styrke og retningsbestemthed skyldes både elektrostatisk tiltrækning mellem partialladninger og delvis kovalent karakter. De er ofte næsten lineære, med den stærkeste binding når donor-hydrogen-acceptor vinklen nærmer sig 180 grader. Afstande mellem donorhydrogen og acceptor ligger almindeligvis i området 1,5–2,5 Å.

I natur og teknologi spiller hydrogenbindingerne en afgørende rolle: de giver vand dets høje kogepunkt, overfladespænding og mange anomalier; de stabiliserer proteiners sekundære struktur (alfa-helix, beta-sheets) og muliggør specifik baseparring i DNA; de er centrale i supramolekylær kemi og mange polymer- og krystalstrukturer. Eksperimentelle metoder til at studere hydrogenbindinger omfatter røntgen- og neutron-diffraktion, infrarød og nuklear magnetisk resonans-spektroskopi samt termodynamiske målinger. Teoretisk beskrives de med elektrostatisk model, kvantemekaniske beregninger og energidekomposition for at skelne mellem elektrostatisk, induktiv og kovalent bidrag. Hydrogenbindingerne er dermed et fundamentalt fænomen i moderne kemi og biokemi.