Glykoproteiini

Glykoproteiini on proteiini, johon on kytkeytynyt hiilihydraattiosia (glykaani). Näiden sokeriosien kiinnittyminen proteiinin aminohappoihin tapahtuu yleisesti N‑ tai O‑glykosylaation kautta. Glykoproteiineja esiintyy sekä solukalvon pinnalla että eritettävissä proteiineissa, ja ne ovat keskeisiä molekyylitason tunnistuksessa, solujen välisessä viestinnässä sekä immuunijärjestelmän toiminnassa.

Biosynteesi ja tehtävät: Glykosylaatio alkaa endoplasmisessa retikulumissa ja jatkuu Golgin laitteessa, jossa sokeriosat lisätään ja muokataan. Glykaani vaikuttaa proteiinin laskostumiseen, vakaisuuteen, solukalvon paikantumiseen ja puoliintumisaikaan. Glykoproteiineja ovat sekä membraneeriset että eritettävät proteiinit; yleisiä esimerkkejä ovat immunoglobuliinit, transferriin sekä limakalvojen mucineja muistuttavat proteiinit.

Tyypit ja rakenteet: Yleisimmät glykosylaatiomuodot ovat N‑ ja O‑glykosylaatio. N‑glykosylaatio kiinnittyy asparagiiniin, O‑glykosylaatio seriin- tai treoniinijäännöksiin. Glykosylaatioiden laajuus ja rakenne vaihtelevat solutyypin ja yksilön mukaan, mikä vaikuttaa proteiinin tunnistettavuuteen ja toimintaan.

Merkitys ja sairaudet: Glykoproteiineilla on keskeinen rooli solujen tunnistuksessa, viestinnässä ja immuunivasteessa sekä verenvaihdon ja verenkierron säätelyssä. Poikkeavuudet glykosylaatiossa liittyvät kongenitaalisiin glykosylaatiohäiriöihin (CDG-sairauksiin) sekä erilaisiin sairauksiin, kuten syöpään ja infektioihin. Diagnostiikassa ja terapeuttisessa kehityksessä glykoproteiinit ovat tärkeitä kohteita.

Esimerkkejä: Immunoglobuliini G (IgG), transferriin sekä useat veriplasmassa ja limakalvoilla esiintyvät glykoproteiinit. ABO-veriryhmän antigeenit ovat myös karboksylaatiosta riippuvaisia rakenteita, jotka sijaitsevat glykoproteiineissa ja glycolipideissä.