Enzimaktivitási

Enzimaktivitási, vagy más néven **enzimaktivitás**, az enzimek képessége, hogy katalizálják a biológiai reakciókat, vagyis gyorsítják fel a reakciók sebességét, anélkül, hogy maguk változnak vagy fogyatkoznak a folyamat során. Ez a tulajdonság alapvető szerepet játszik az élet minden szintjén, a sejti metabolizmustól a teljes szervezet működéséig.

Az enzimaktivitás mértékét általában a katalizált reakció sebességével mérik, általában moláris egységekben, például katal (kat) vagy mikromoláris egységekben percenként (μmol/s). Az aktivitás függ az enzim koncentrációjától, a substrát koncentrációjától, a hőmérséklettől, a pH-tól, valamint más fizikai és kémiai tényezőktől, mint például az ionerő vagy a szerves oldószerek jelenléte.

Az enzimaktivitás szabályozható számos módon. A legfontosabb mechanizmusok közé tartozik az allosztérikus szabályozás, a kofaktorok és koenzimok jelenléte, valamint a proteolízis vagy foszforiláció által okozott struktúraváltozások. A szabályozás lehet rövid távú (pl. allosztérikus gátlás) vagy hosszú távú (pl. génszabályozás).

Az enzimaktivitás mérése laboratóriumi körülmények között gyakran enzimkinetikai módszerekkel történik, például spektrofotometriával vagy fluorimetriával. Ezek a módszerek lehetővé teszik, hogy pontosan meghatározzák az enzim maximális aktivitását (Vmax) és a Michaelis–Menten állandót (Km), amelyek jellemzői az enzimre és a katalizált reakcióra.

Az enzimaktivitás csökkenhet idővel, például a denaturáció vagy a proteolízis következtében, vagy pedig a gátló molekulák hatására, amelyek megakadályozzák az enzim funkcióját. Ez a jelenség fontos a gyógyszerkutatásban és a klinikai diagnosztikában is, mivel számos betegség (pl. cukorbetegség, májbetegségek) enzimaktivitás-változásokkal jár.