transglutaminaasin

Transglutaminaasi (transglutaminase) on entsyymi, joka katalysoi kovalenttien isopeptidisidosten muodostumista proteiinien glutamiinin ja lysiinien aminohappojäännösten välillä. Tuloksena on tiivistynyt proteiiniverkko, joka vahvistaa ja muokkaa proteiinien rakennetta.

Useimmat transglutaminaasit ovat kalsiumriippuvaisia, ja niiden aktiivisuus vaihtelee tyypin mukaan. Ihmisen kudoksissa tunnetaan useita tyyppejä, kuten tissue transglutaminase TG2 sekä epidermiksen toimintaan liittyviä TG1 ja TG3. Myös veren hyytymisessä vaikuttava faktor XIIIa kuuluu transglutaminaaseihin. TG2 on erityisen yleinen ja osallistuu kudosrakenteen ylläpitoon sekä soluvälisiin yhteyksiin.

TG2:n toiminta on säädelty: korkea Ca2+-taso aktivoi sitä, kun taas GTP- ja GDP- voivat estää sitä. Transglutaminaasit osallistuvat ekstrasellulaarisen matriksin stabilointiin, kudoskorjaukseen ja osaltaan tulehduksellisiin prosesseihin. TG1 ja TG3 ovat tärkeitä epidermiksen rakennus- ja ylläpitotehtävissä.

Ruoanlaitossa käytetään erityisesti mikrobista transglutaminasta (mTG), joka muodostaa proteiinien välisiä sidoksia ja parantaa tuotteen rakennetta sekä tekstuuria. Sitä hyödynnetään jalostetuissa lihatuotteissa, juustoissa ja muissa elintarvikkeissa, ja sitä kutsutaan joskus “meat glue” -ilmiöksi. Käyttö on hyväksytty monissa maissa, mutta siitä käydään jatkuvaa keskustelua turvallisuuden, läpinäkyvyyden ja mahdollisten allergia- tai intressivaikutusten vuoksi.

Sairauksissa TG2 on keliakiassa merkittävä autoantigeeni, ja TG2:een kohdistuvat autoantikehitykset auttavat diagnosoinnissa. TG-entsyymien rooli fibrotisissa prosesseissa sekä niiden tutkiminen on edelleen aktiivinen ala.